BPC-157 — Struktur & Forschungsstand
Peptid-Profil
BPC-157 — Struktur, Eigenschaften und Forschungsstand
BPC-157 ist ein synthetisches Pentadecapeptid mit außergewöhnlicher Proteolysestabilität. Molekulare Eigenschaften, Forschungshistorie und dokumentierte biochemische Aktivitäten in präklinischen Modellen.
Pepwerk Wissen·
7 Min. Lesezeit
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Nur für Forschungszwecke
Was ist BPC-157?
BPC-157 (Body Protection Compound-157) ist ein synthetisches Pentadecapeptid mit der Aminosäuresequenz GEPPPGKPADDAGLV. Es besteht aus 15 Aminosäuren (CAS: 137525-51-0, MW: 1419,56 g/mol) und wurde ursprünglich aus humanem Magensaft isoliert. Der hohe Prolingehalt — vier der fünfzehn Aminosäuren sind Prolin — verleiht BPC-157 eine außergewöhnliche Resistenz gegenüber enzymatischer Degradation (Proteolyse).
| Parameter | Wert |
| Sequenz | GEPPPGKPADDAGLV |
| Aminosäuren | 15 (Pentadecapeptid) |
| Molekulargewicht | 1419,56 g/mol |
| CAS-Nummer | 137525-51-0 |
| Besonderheit | 4/15 Aminosäuren sind Prolin → hohe Proteolysestabilität |
Forschungshistorie
BPC-157 wurde in den 1990er Jahren von der Forschungsgruppe um Professor Predrag Sikiric an der Universität Zagreb (Kroatien) synthetisiert und charakterisiert. Es ist ein partielles Sequenzanalogon des „Body Protection Compound“ — eines natürlich vorkommenden Proteins im humanen Magensaft.
Seitdem wurde BPC-157 in einer Vielzahl von präklinischen In-vitro- und In-vivo-Studien untersucht. Die Publikationsbasis umfasst mehrere hundert Peer-reviewed Artikel, überwiegend aus der kroatischen Forschungsgruppe sowie zunehmend aus unabhängigen Laboren weltweit.
Forschungskontext
Alle publizierten Daten zu BPC-157 stammen aus präklinischen In-vitro- und In-vivo-Modellen. Es existieren keine klinischen Phase-II- oder Phase-III-Studien. BPC-157 ist kein zugelassenes Arzneimittel und ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt.
Dokumentierte Forschungsbereiche
In präklinischen Modellen wurde BPC-157 in folgenden Forschungsbereichen untersucht:
- →VEGFR2-Signaltransduktion — Angiogenese-Signalwege in Endothelzellkulturen
- →NO-Signalsystem — eNOS-Expressionsanalysen und NO-Modulation
- →Fibroblastenmigration — Scratch-Assays in Fibroblastenkulturen
- →Gastrointestinale Modelle — Magenepithelzell-Zellkulturen
- →Muskuloskeletale Modelle — Sehnen- und Knorpelzellkulturen in vitro
Molekulare Stabilität
Die außergewöhnliche Proteolysestabilität von BPC-157 ist eine der wissenschaftlich interessantesten Eigenschaften des Peptids. Prolin unterbricht die reguläre Helix-Struktur von Peptidketten und macht die Peptidbindungen an diesen Stellen für viele Proteasen schwerer zugänglich.
Mit vier Prolinresten auf fünfzehn Aminosäuren — einem Prolingehalt von 26,7% — zeigt BPC-157 eine deutlich höhere Stabilität gegenüber gastrointestinalen und serischen Proteasen als die meisten anderen linearen Peptide vergleichbarer Länge. Dies macht es zu einem analytisch interessanten Modellpeptid für Stabilitätsstudien.
Hinweis
Dieser Artikel dient ausschließlich der wissenschaftlichen Information. Er stellt keine medizinische Beratung dar und beschreibt ausschließlich präklinische Forschungsdaten. BPC-157 ist kein zugelassenes Arzneimittel und ausschließlich für Forschungszwecke in autorisierten Laborumgebungen bestimmt.
Inhalt
- Was ist BPC-157?
- Forschungshistorie
- Forschungsbereiche
- Molekulare Stabilität
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